Mukolipidose II og III alfa/beta
Mukolipidose II og III alfa/beta tilhører en gruppe sjeldne genetiske lidelser som påvirker produksjonen eller funksjonen til lysosomale enzymer. Når disse enzymene ikke fungerer riktig, kan ikke cellene bryte ned visse stoffer, som karbohydrater og lipider, noe som forårsaker opphopninger som induserer celleskade og vevsskade i flere organer.
Mukolipidose II og III oppstår på grunn av mutasjoner i genet GNPTAB, som koder for alfa (α) og beta (β) subenhetene til enzymet N-acetylglukosamin-1-fosfotransferase (GlcNAc-fosfotransferase). Alvorlighetsgraden av disse lidelsene avhenger av typen mutasjon i GNPTAB: mutasjoner som eliminerer all enzymatisk funksjon forårsaker mukolipidose type II, mens mutasjoner som bare reduserer funksjonen forårsaker mukolipidose type III.
Prevalensen estimeres til å være omtrent 1 tilfelle per 1 000 000 personer, selv om den kan være høyere i visse geografiske områder som Saguenay-Lac-Saint-Jean-regionen i Quebec.
Symptomer
Mukolipidos II er den alvorligste formen, med symptomer som er tydelige ved fødselen eller i tidlig barndom. Disse inkluderer karakteristiske ansiktstrekk, skjelettavvik, langsom vekst, stive ledd og forsinket psykomotorisk utvikling. Mukolipidos III er mildere og progredierer langsommere, med debut i tidlig barndom. Hovedsymptomene er progressiv leddstivhet, lav vekst, hofteleddsdysplasi og hjertepåvirkning.
Håndtering av sykdommer
Foreløpig finnes det ingen kur, og behandlingen fokuserer på å forbedre pasientens livskvalitet, noe som krever et tverrfaglig team. Det finnes programmer som stimulerer kognitiv utvikling, og de følges også opp for å kontrollere pustefunksjonen og hjertefunksjonen.
Analyserte gener
Bibliografi
Khan SA, Tomatsu SC. Mucolipidoses Overview: Past, Present, and Future. Int J Mol Sci. 2020 Sep 17;21(18):6812.
Paik KH, Song SM, Ki CS, et al. Identification of mutations in the GNPTA (MGC4170) gene coding for GlcNAc-phosphotransferase alpha/beta subunits in Korean patients with mucolipidosis type II or type IIIA. Hum Mutat. 2005 Oct;26(4):308-14.
Velho RV, De Pace R, Klünder S, et al. Analyses of disease-related GNPTAB mutations define a novel GlcNAc-1-phosphotransferase interaction domain and an alternative site-1 protease cleavage site. Hum Mol Genet. 2015 Jun 15;24(12):3497-505.
