Mukolipidoosi tyyppi II
Mukolipidoosit ovat ryhmä lysosomaaliseen varastointiin vaikuttavia sairauksia, joissa lysosomissa toimivat entsyymit ovat häiriintyneet. Kun nämä entsyymit eivät toimi asianmukaisesti, solut eivät pysty hajottamaan tiettyjä aineita, kuten hiilihydraatteja ja lipidejä, jolloin syntyy kertymiä, jotka aiheuttavat solu- ja kudosvaurioita useissa elimissä.
Limakolipidoosit luokitellaan neljään tyyppiin sen mukaan, mikä lysosomissa oleva entsyymi on häiriintynyt. Tyypin II mukolipidoosin aiheuttaa N-asetyyliglukosamiini-1-fosfotransferaasi -entsyymin puutos, joka johtuu GNPTAB-geenin patogeenisistä muunnoksista.
Tyypin II mukolipidoosin esiintyvyys on noin 1 tapaus 1 000 000 ihmistä kohti, vaikka se voi olla suurempi tietyillä maantieteellisillä alueilla, kuten Saguenay-Lac-Saint-Jean-alueella Quebecissä.
Oireet
Tyypin II mukolipidoosissa potilailla on syntymästä lähtien fyysisiä merkkejä, kuten luuston epänormaali kehitys, tyypilliset kasvonpiirteet, rajoittunut nivelten liikkuvuus ja viivästynyt motorinen kehitys. Toisaalta elintärkeät elimet, kuten maksa, perna, mitraali- ja aorttaläpät, ovat suurentuneet. Hengityselimissä esiintyy limakalvojen paksuuntumista ja sidekudosten jäykistymistä, mikä johtaa hengitysvajauksiin ja infektioihin. Useimmat potilaat eivät selviä varhaislapsuutta pidemmälle.
Sairauksien hallinta
Tähän tautiin ei ole parannuskeinoa, ja hoito on palliatiivista. On olemassa ohjelmia, joilla edistetään kognitiivista kehitystä ja seurataan hengitys- ja sydäntoimintoja. Joissakin tapauksissa tarvitaan hengitystukea tai avustettua ventilaatiota.
Analysoidut geenit
Kirjallisuusluettelo
Khan SA, Tomatsu SC. Mucolipidoses Overview: Past, Present, and Future. Int J Mol Sci. 2020 Sep 17;21(18):6812.
Paik KH, Song SM, Ki CS, et al. Identification of mutations in the GNPTA (MGC4170) gene coding for GlcNAc-phosphotransferase alpha/beta subunits in Korean patients with mucolipidosis type II or type IIIA. Hum Mutat. 2005 Oct;26(4):308-14.
Velho RV, De Pace R, Klünder S, et al. Analyses of disease-related GNPTAB mutations define a novel GlcNAc-1-phosphotransferase interaction domain and an alternative site-1 protease cleavage site. Hum Mol Genet. 2015 Jun 15;24(12):3497-505.
